Enzým

Štruktúra enzýmu

Existujú tisíce rôznych enzýmov a každý z nich je špecifický pre reakciu, ktorú katalyzuje. Enzýmy majú názvy, ktoré ukazujú, čo robia. Názvy enzýmov sa zvyčajne končia na -áza, aby sa ukázalo, že ide o enzýmy. Príkladom je ATP syntáza. Vyrába chemickú látku s názvom ATP. Ďalším príkladom je DNA polymeráza. Číta neporušené vlákno DNA a používa ho ako predlohu na vytvorenie nového vlákna.

Príkladom enzýmu je amyláza, ktorá sa nachádza v slinách. Rozkladá molekuly škrobu na menšie molekuly glukózy a maltózy. Ďalším druhom enzýmu je lipáza. Rozkladá tuky na menšie molekuly, mastné kyseliny a glycerol.d

Proteázy predstavujú celú triedu enzýmov. Rozkladajú iné enzýmy a bielkoviny späť na aminokyseliny. Nukleázy sú enzýmy, ktoré strihajú DNA alebo RNA, často na špecifickom mieste v molekule.

Enzýmy neslúžia len na rozklad veľkých chemických látok na menšie. Iné enzýmy prijímajú menšie chemikálie a vytvárajú z nich väčšie chemikálie a vykonávajú mnoho ďalších chemických úloh. V nasledujúcej klasifikácii sú uvedené hlavné typy.

Biochemici často kreslia obrázok enzýmu, ktorý slúži ako vizuálna pomôcka alebo mapa enzýmu. Je to ťažké, pretože v enzýme môžu byť stovky alebo tisíce atómov. Biochemici nemôžu nakresliť všetky tieto detaily. Namiesto toho používajú stužkové modely ako obrázky enzýmov. Páskové modely dokážu zobraziť tvar enzýmu bez toho, aby sa musel kresliť každý atóm.

Väčšina enzýmov nefunguje, ak nie je správna teplota a pH. U cicavcov je správna teplota zvyčajne približne 37^o °C (telesná teplota). Správne pH sa môže značne líšiť. Pepsín je príkladom enzýmu, ktorý najlepšie funguje, keď je pH približne 1,5.

Zahrievaním enzýmu nad určitú teplotu sa enzým natrvalo zničí. Rozloží ho proteáza a chemikálie sa opäť použijú.

Niektoré chemické látky môžu pomôcť enzýmu vykonávať jeho prácu ešte lepšie. Tieto látky sa nazývajú aktivátory. Niekedy môže chemická látka enzým spomaliť alebo dokonca spôsobiť, že enzým nebude fungovať vôbec. Tieto látky sa nazývajú inhibítory. Väčšina liekov sú chemické látky, ktoré buď urýchľujú, alebo spomaľujú niektorý enzým v ľudskom tele.

Salivárna amyláza: chloridový ión zelený; vápnik béžový

Štruktúra enzýmu

Existujú tisíce rôznych enzýmov a každý z nich je špecifický pre reakciu, ktorú katalyzuje. Enzýmy majú názvy, ktoré ukazujú, čo robia. Názvy enzýmov sa zvyčajne končia na -áza, aby sa ukázalo, že ide o enzýmy. Príkladom je ATP syntáza. Vyrába chemickú látku s názvom ATP. Ďalším príkladom je DNA polymeráza. Číta neporušené vlákno DNA a používa ho ako predlohu na vytvorenie nového vlákna.

Príkladom enzýmu je amyláza, ktorá sa nachádza v slinách. Rozkladá molekuly škrobu na menšie molekuly glukózy a maltózy. Ďalším druhom enzýmu je lipáza. Rozkladá tuky na menšie molekuly, mastné kyseliny a glycerol.d

Proteázy predstavujú celú triedu enzýmov. Rozkladajú iné enzýmy a bielkoviny späť na aminokyseliny. Nukleázy sú enzýmy, ktoré strihajú DNA alebo RNA, často na špecifickom mieste v molekule.

Enzýmy neslúžia len na rozklad veľkých chemických látok na menšie. Iné enzýmy prijímajú menšie chemikálie a vytvárajú z nich väčšie chemikálie a vykonávajú mnoho ďalších chemických úloh. V nasledujúcej klasifikácii sú uvedené hlavné typy.

Biochemici často kreslia obrázok enzýmu, ktorý slúži ako vizuálna pomôcka alebo mapa enzýmu. Je to ťažké, pretože v enzýme môžu byť stovky alebo tisíce atómov. Biochemici nemôžu nakresliť všetky tieto detaily. Namiesto toho používajú stužkové modely ako obrázky enzýmov. Páskové modely dokážu zobraziť tvar enzýmu bez toho, aby sa musel kresliť každý atóm.

Väčšina enzýmov nefunguje, ak nie je správna teplota a pH. U cicavcov je správna teplota zvyčajne približne 37^o °C (telesná teplota). Správne pH sa môže značne líšiť. Pepsín je príkladom enzýmu, ktorý najlepšie funguje, keď je pH približne 1,5.

Zahrievaním enzýmu nad určitú teplotu sa enzým natrvalo zničí. Rozloží ho proteáza a chemikálie sa opäť použijú.

Niektoré chemické látky môžu pomôcť enzýmu vykonávať jeho prácu ešte lepšie. Tieto látky sa nazývajú aktivátory. Niekedy môže chemická látka enzým spomaliť alebo dokonca spôsobiť, že enzým nebude fungovať vôbec. Tieto látky sa nazývajú inhibítory. Väčšina liekov sú chemické látky, ktoré buď urýchľujú, alebo spomaľujú niektorý enzým v ľudskom tele.

Salivárna amyláza: chloridový ión zelený; vápnik béžový

Model zámku a kľúča

Enzýmy sú veľmi špecifické. V roku 1894 Emil Fischer navrhol, že enzým aj substrát majú špecifické komplementárne geometrické tvary, ktoré do seba presne zapadajú. Tento model sa často označuje ako model "zámku a kľúča". Tento model však nevysvetľuje, čo sa deje ďalej.

V roku 1958 Daniel Koshland navrhol modifikáciu modelu zámku a kľúča. Keďže enzýmy sú pomerne flexibilné štruktúry, aktívne miesto sa pretvára interakciou so substrátom. Výsledkom je, že substrát sa jednoducho neviaže na rigidné aktívne miesto. Bočné reťazce aminokyselín aktívneho miesta sú ohnuté do pozícií, aby enzým vykonával svoju katalytickú činnosť. V niektorých prípadoch, ako napríklad pri glykozidázach, sa pri vstupe do aktívneho miesta mierne mení aj tvar molekuly substrátu.

Diagramy na znázornenie hypotézy o indukovanom uložení enzýmov

Model zámku a kľúča

Enzýmy sú veľmi špecifické. V roku 1894 Emil Fischer navrhol, že enzým aj substrát majú špecifické komplementárne geometrické tvary, ktoré do seba presne zapadajú. Tento model sa často označuje ako model "zámku a kľúča". Tento model však nevysvetľuje, čo sa deje ďalej.

V roku 1958 Daniel Koshland navrhol modifikáciu modelu zámku a kľúča. Keďže enzýmy sú pomerne flexibilné štruktúry, aktívne miesto sa pretvára interakciou so substrátom. Výsledkom je, že substrát sa jednoducho neviaže na rigidné aktívne miesto. Bočné reťazce aminokyselín aktívneho miesta sú ohnuté do pozícií, aby enzým vykonával svoju katalytickú činnosť. V niektorých prípadoch, ako napríklad pri glykozidázach, sa pri vstupe do aktívneho miesta mierne mení aj tvar molekuly substrátu.

Diagramy na znázornenie hypotézy o indukovanom uložení enzýmov

Funkcia

Všeobecná rovnica pre enzýmovú reakciu je:

Substrát + enzým -> substrát:enzým -> produkt:enzým -> produkt + enzým

Enzýmy znižujú aktivačnú energiu reakcie vytvorením intermediárneho komplexu so substrátom. Tento komplex sa nazýva enzým-substrátový komplex.

Napríklad sacharáza, ktorá je 400-krát väčšia ako jej substrát sacharóza, štiepi sacharózu na jej zložky, ktorými sú glukóza a fruktóza. Sacharáza ohýba sacharózu a napína väzbu medzi glukózou a fruktózou. Molekuly vody sa pridajú a v zlomku sekundy vykonajú štiepenie. Enzýmy majú tieto kľúčové vlastnosti:

1. Sú katalytické. Bežne zvyšujú rýchlosť reakcie 10 miliárd krát.^p39 Samotný enzým sa reakciou nemení.
2. Sú účinné v malých množstvách. Jedna molekula enzýmu môže premeniť 1000 molekúl substrátu za minútu a o niektorých je známe, že za minútu premenia 3 milióny molekúl.^p39
3. Sú veľmi špecifické. Jeden enzým vykoná len jednu z mnohých reakcií, ktorých je substrát schopný.

Kontrola aktivity enzýmov

Aktivita enzýmov v bunke sa riadi piatimi hlavnými spôsobmi.

1. Produkcia enzýmov (transkripcia a translácia enzýmových génov) sa môže zvýšiť alebo znížiť v reakcii na zmeny v prostredí bunky. Táto forma regulácie génov sa nazýva indukcia a inhibícia enzýmov. Napríklad u baktérií, ktoré sú odolné voči antibiotikám, ako je penicilín, sa indukujú enzýmy, ktoré hydrolyzujú molekulu penicilínu.
2. Enzýmy sa môžu vyskytovať v rôznych bunkových kompartmentoch. Napríklad mastné kyseliny sú syntetizované jedným súborom enzýmov v cytosole, endoplazmatickom retikule a Golgiho aparáte. Potom sa využívajú inou sadou enzýmov ako zdroj energie v mitochondriách.
3. Enzýmy môžu byť regulované vlastnými produktmi. Napríklad konečný(é) produkt(y) často inhibujú jeden z prvých enzýmov dráhy. Takýto regulačný mechanizmus sa nazýva negatívna spätná väzba, pretože množstvo produkovaného konečného produktu je regulované jeho vlastnou koncentráciou. To zabraňuje tomu, aby bunky produkovali príliš veľa enzýmu. Kontrola činnosti enzýmov pomáha udržiavať stabilné vnútorné prostredie v živých organizmoch.
4. Enzýmy možno regulovať tak, že sa po ich výrobe upravia. Príkladom je štiepenie polypeptidového reťazca. Chymotrypsín, tráviaca proteáza, sa vyrába v neaktívnej forme v pankrease a v tejto forme sa transportuje do žalúdka, kde sa aktivuje. Tým sa zabráni tomu, aby enzým strávil pankreas alebo iné tkanivá skôr, ako sa dostane do čreva. Tento typ neaktívneho prekurzora enzýmu sa nazýva zymogén.
5. Niektoré enzýmy sa môžu aktivovať, keď sa presunú do iného prostredia (napr. z vysokého pH do nízkeho pH). Napríklad hemaglutinín vo víruse chrípky sa aktivuje zmenou tvaru. Je to spôsobené kyslými podmienkami, ktoré sa vyskytujú vo vnútri lyzozómu hostiteľskej bunky.

Graf znázorňujúci vplyv zmeny teploty na aktivitu enzýmu


Graf znázorňujúci vplyv zmeny pH na aktivitu enzýmu

Funkcia

Všeobecná rovnica pre enzýmovú reakciu je:

Substrát + enzým -> substrát:enzým -> produkt:enzým -> produkt + enzým

Enzýmy znižujú aktivačnú energiu reakcie vytvorením intermediárneho komplexu so substrátom. Tento komplex sa nazýva enzým-substrátový komplex.

Napríklad sacharáza, ktorá je 400-krát väčšia ako jej substrát sacharóza, štiepi sacharózu na jej zložky, ktorými sú glukóza a fruktóza. Sacharáza ohýba sacharózu a napína väzbu medzi glukózou a fruktózou. Molekuly vody sa pridajú a v zlomku sekundy vykonajú štiepenie. Enzýmy majú tieto kľúčové vlastnosti:

1. Sú katalytické. Bežne zvyšujú rýchlosť reakcie 10 miliárd krát.^p39 Samotný enzým sa reakciou nemení.
2. Sú účinné v malých množstvách. Jedna molekula enzýmu môže premeniť 1000 molekúl substrátu za minútu a o niektorých je známe, že za minútu premenia 3 milióny molekúl.^p39
3. Sú veľmi špecifické. Jeden enzým vykoná len jednu z mnohých reakcií, ktorých je substrát schopný.

Kontrola aktivity enzýmov

Aktivita enzýmov v bunke sa riadi piatimi hlavnými spôsobmi.

1. Produkcia enzýmov (transkripcia a translácia enzýmových génov) sa môže zvýšiť alebo znížiť v reakcii na zmeny v prostredí bunky. Táto forma regulácie génov sa nazýva indukcia a inhibícia enzýmov. Napríklad u baktérií, ktoré sú odolné voči antibiotikám, ako je penicilín, sa indukujú enzýmy, ktoré hydrolyzujú molekulu penicilínu.
2. Enzýmy sa môžu vyskytovať v rôznych bunkových kompartmentoch. Napríklad mastné kyseliny sú syntetizované jedným súborom enzýmov v cytosole, endoplazmatickom retikule a Golgiho aparáte. Potom sa využívajú inou sadou enzýmov ako zdroj energie v mitochondriách.
3. Enzýmy môžu byť regulované vlastnými produktmi. Napríklad konečný(é) produkt(y) často inhibujú jeden z prvých enzýmov dráhy. Takýto regulačný mechanizmus sa nazýva negatívna spätná väzba, pretože množstvo produkovaného konečného produktu je regulované jeho vlastnou koncentráciou. To zabraňuje tomu, aby bunky produkovali príliš veľa enzýmu. Kontrola činnosti enzýmov pomáha udržiavať stabilné vnútorné prostredie v živých organizmoch.
4. Enzýmy možno regulovať tak, že sa po ich výrobe upravia. Príkladom je štiepenie polypeptidového reťazca. Chymotrypsín, tráviaca proteáza, sa vyrába v neaktívnej forme v pankrease a v tejto forme sa transportuje do žalúdka, kde sa aktivuje. Tým sa zabráni tomu, aby enzým strávil pankreas alebo iné tkanivá skôr, ako sa dostane do čreva. Tento typ neaktívneho prekurzora enzýmu sa nazýva zymogén.
5. Niektoré enzýmy sa môžu aktivovať, keď sa presunú do iného prostredia (napr. z vysokého pH do nízkeho pH). Napríklad hemaglutinín vo víruse chrípky sa aktivuje zmenou tvaru. Je to spôsobené kyslými podmienkami, ktoré sa vyskytujú vo vnútri lyzozómu hostiteľskej bunky.

Graf znázorňujúci vplyv zmeny teploty na aktivitu enzýmu


Graf znázorňujúci vplyv zmeny pH na aktivitu enzýmu

Inhibítory enzýmov

Inhibítory sa môžu použiť na zastavenie väzby enzýmu na substrát. To sa môže vykonať na spomalenie reakcie riadenej enzýmom. Inhibítory zapadajú voľne alebo čiastočne do aktívneho miesta enzýmu. Tým sa zabráni alebo spomalí tvorba komplexu enzým-substrát.

Inhibítory enzýmov

Inhibítory sa môžu použiť na zastavenie väzby enzýmu na substrát. To sa môže vykonať na spomalenie reakcie riadenej enzýmom. Inhibítory zapadajú voľne alebo čiastočne do aktívneho miesta enzýmu. Tým sa zabráni alebo spomalí tvorba komplexu enzým-substrát.

Denaturácia

Denaturácia je nezvratná zmena aktívneho miesta enzýmu spôsobená extrémnou zmenou teploty alebo pH. Zníži rýchlosť reakcie, pretože molekula substrátu sa nezmestí do aktívneho miesta, takže produkty nemôžu vzniknúť.

Denaturácia

Denaturácia je nezvratná zmena aktívneho miesta enzýmu spôsobená extrémnou zmenou teploty alebo pH. Zníži rýchlosť reakcie, pretože molekula substrátu sa nezmestí do aktívneho miesta, takže produkty nemôžu vzniknúť.

Kofaktory

Kofaktory alebo koenzýmy sú pomocné molekuly, ktoré sú potrebné na fungovanie enzýmu. Nie sú to proteíny a môžu to byť organické alebo anorganické molekuly. Oba typy molekúl niekedy obsahujú v strede kovový ión, napríklad klastre Mg²⁺, Cu²⁺, Mn ²⁺alebo železa a síry. Je to preto, lebo takéto ióny môžu pôsobiť ako donory elektrónov, čo je dôležité pri mnohých reakciách. Potreba enzýmov pre rôznych malých pomocníkov je základným dôvodom, prečo živočíchy vrátane nás potrebujú stopové prvky a vitamíny.

Kofaktory

Kofaktory alebo koenzýmy sú pomocné molekuly, ktoré sú potrebné na fungovanie enzýmu. Nie sú to proteíny a môžu to byť organické alebo anorganické molekuly. Oba typy molekúl niekedy obsahujú v strede kovový ión, napríklad klastre Mg²⁺, Cu²⁺, Mn ²⁺alebo železa a síry. Je to preto, lebo takéto ióny môžu pôsobiť ako donory elektrónov, čo je dôležité pri mnohých reakciách. Potreba enzýmov pre rôznych malých pomocníkov je základným dôvodom, prečo živočíchy vrátane nás potrebujú stopové prvky a vitamíny.

Klasifikácia

Enzýmy boli klasifikované Medzinárodnou biochemickou úniou. Jej Komisia pre enzýmy rozdelila všetky známe enzýmy do šiestich tried:

1. Oxido-reduktázy: katalyzujú prenos elektrónov
2. Transferázy: presun funkčnej skupiny z jednej molekuly na druhú
3. Hydrolázy: pridávajú -OH (hydroxylovú) skupinu
4. Lyázy: štiepia chemické väzby a často pridávajú dvojitú väzbu alebo štruktúru kruhu
5. Izomerázy: A -> B, kde B je izomér A
6. Ligázy: spájajú dve veľké molekuly: Ab + C -> A-C + b

Jednotlivé enzýmy majú štvormiestne číslo, ktoré ich zaraďuje do databázy. ^p145

Klasifikácia

Enzýmy boli klasifikované Medzinárodnou biochemickou úniou. Jej Komisia pre enzýmy rozdelila všetky známe enzýmy do šiestich tried:

1. Oxido-reduktázy: katalyzujú prenos elektrónov
2. Transferázy: presun funkčnej skupiny z jednej molekuly na druhú
3. Hydrolázy: pridávajú -OH (hydroxylovú) skupinu
4. Lyázy: štiepia chemické väzby a často pridávajú dvojitú väzbu alebo štruktúru kruhu
5. Izomerázy: A -> B, kde B je izomér A
6. Ligázy: spájajú dve veľké molekuly: Ab + C -> A-C + b

Jednotlivé enzýmy majú štvormiestne číslo, ktoré ich zaraďuje do databázy. ^p145

Použitie enzýmov

Enzýmy sa komerčne používajú na:

• výroba detskej výživy - predtrávenie potravín pre dojčatá
• zmäkčovanie stredov čokolád
• biologický prací prášok - obsahuje proteázové enzýmy, ktoré rozkladajú špinu a nečistoty. Rozkladá veľké, nerozpustné molekuly na malé, rozpustné molekuly. Pracuje pri nižšej teplote, takže je potrebná menšia energia (termostabilný)

Použitie enzýmov

Enzýmy sa komerčne používajú na:

• výroba detskej výživy - predtrávenie potravín pre dojčatá
• zmäkčovanie stredov čokolád
• biologický prací prášok - obsahuje proteázové enzýmy, ktoré rozkladajú špinu a nečistoty. Rozkladá veľké, nerozpustné molekuly na malé, rozpustné molekuly. Pracuje pri nižšej teplote, takže je potrebná menšia energia (termostabilný)

Súvisiace stránky

• Kinetika výbuchu

Súvisiace stránky

• Kinetika výbuchu