Enzým

Príkladom enzýmu je amyláza, ktorá sa nachádza v slinách. Rozkladá molekuly škrobu na menšie molekuly glukózy a maltózy. Ďalším druhom enzýmu je lipáza. Rozkladá tuky na menšie molekuly, mastné kyseliny a glycerol.d

Proteázy predstavujú celú triedu enzýmov. Rozkladajú iné enzýmy a bielkoviny späť na aminokyseliny. Nukleázy sú enzýmy, ktoré strihajú DNA alebo RNA, často na špecifickom mieste v molekule.

Enzýmy neslúžia len na rozklad veľkých chemických látok na menšie. Iné enzýmy prijímajú menšie chemikálie a vytvárajú z nich väčšie chemikálie a vykonávajú mnoho ďalších chemických úloh. V nasledujúcej klasifikácii sú uvedené hlavné typy.

Biochemici často kreslia obrázok enzýmu, ktorý slúži ako vizuálna pomôcka alebo mapa enzýmu. Je to ťažké, pretože v enzýme môžu byť stovky alebo tisíce atómov. Biochemici nemôžu nakresliť všetky tieto detaily. Namiesto toho používajú stužkové modely ako obrázky enzýmov. Páskové modely dokážu zobraziť tvar enzýmu bez toho, aby sa musel kresliť každý atóm.

Väčšina enzýmov nefunguje, ak nie je správna teplota a pH. U cicavcov je správna teplota zvyčajne približne 37^o °C (telesná teplota). Správne pH sa môže značne líšiť. Pepsín je príkladom enzýmu, ktorý najlepšie funguje, keď je pH približne 1,5.

Zahrievaním enzýmu nad určitú teplotu sa enzým natrvalo zničí. Rozloží ho proteáza a chemikálie sa opäť použijú.

Niektoré chemické látky môžu pomôcť enzýmu vykonávať jeho prácu ešte lepšie. Tieto látky sa nazývajú aktivátory. Niekedy môže chemická látka enzým spomaliť alebo dokonca spôsobiť, že enzým nebude fungovať vôbec. Tieto látky sa nazývajú inhibítory. Väčšina liekov sú chemické látky, ktoré buď urýchľujú, alebo spomaľujú niektorý enzým v ľudskom tele.

Príkladom enzýmu je amyláza, ktorá sa nachádza v slinách. Rozkladá molekuly škrobu na menšie molekuly glukózy a maltózy. Ďalším druhom enzýmu je lipáza. Rozkladá tuky na menšie molekuly, mastné kyseliny a glycerol.d

Proteázy predstavujú celú triedu enzýmov. Rozkladajú iné enzýmy a bielkoviny späť na aminokyseliny. Nukleázy sú enzýmy, ktoré strihajú DNA alebo RNA, často na špecifickom mieste v molekule.

Enzýmy neslúžia len na rozklad veľkých chemických látok na menšie. Iné enzýmy prijímajú menšie chemikálie a vytvárajú z nich väčšie chemikálie a vykonávajú mnoho ďalších chemických úloh. V nasledujúcej klasifikácii sú uvedené hlavné typy.

Biochemici často kreslia obrázok enzýmu, ktorý slúži ako vizuálna pomôcka alebo mapa enzýmu. Je to ťažké, pretože v enzýme môžu byť stovky alebo tisíce atómov. Biochemici nemôžu nakresliť všetky tieto detaily. Namiesto toho používajú stužkové modely ako obrázky enzýmov. Páskové modely dokážu zobraziť tvar enzýmu bez toho, aby sa musel kresliť každý atóm.

Väčšina enzýmov nefunguje, ak nie je správna teplota a pH. U cicavcov je správna teplota zvyčajne približne 37^o °C (telesná teplota). Správne pH sa môže značne líšiť. Pepsín je príkladom enzýmu, ktorý najlepšie funguje, keď je pH približne 1,5.

Zahrievaním enzýmu nad určitú teplotu sa enzým natrvalo zničí. Rozloží ho proteáza a chemikálie sa opäť použijú.

Niektoré chemické látky môžu pomôcť enzýmu vykonávať jeho prácu ešte lepšie. Tieto látky sa nazývajú aktivátory. Niekedy môže chemická látka enzým spomaliť alebo dokonca spôsobiť, že enzým nebude fungovať vôbec. Tieto látky sa nazývajú inhibítory. Väčšina liekov sú chemické látky, ktoré buď urýchľujú, alebo spomaľujú niektorý enzým v ľudskom tele.

V roku 1958 Daniel Koshland navrhol modifikáciu modelu zámku a kľúča. Keďže enzýmy sú pomerne flexibilné štruktúry, aktívne miesto sa pretvára interakciou so substrátom. Výsledkom je, že substrát sa jednoducho neviaže na rigidné aktívne miesto. Bočné reťazce aminokyselín aktívneho miesta sú ohnuté do pozícií, aby enzým vykonával svoju katalytickú činnosť. V niektorých prípadoch, ako napríklad pri glykozidázach, sa pri vstupe do aktívneho miesta mierne mení aj tvar molekuly substrátu.

V roku 1958 Daniel Koshland navrhol modifikáciu modelu zámku a kľúča. Keďže enzýmy sú pomerne flexibilné štruktúry, aktívne miesto sa pretvára interakciou so substrátom. Výsledkom je, že substrát sa jednoducho neviaže na rigidné aktívne miesto. Bočné reťazce aminokyselín aktívneho miesta sú ohnuté do pozícií, aby enzým vykonával svoju katalytickú činnosť. V niektorých prípadoch, ako napríklad pri glykozidázach, sa pri vstupe do aktívneho miesta mierne mení aj tvar molekuly substrátu.

Všeobecná rovnica pre enzýmovú reakciu je:

Substrát + enzým -> substrát:enzým -> produkt:enzým -> produkt + enzým

Enzýmy znižujú aktivačnú energiu reakcie vytvorením intermediárneho komplexu so substrátom. Tento komplex sa nazýva enzým-substrátový komplex.

Napríklad sacharáza, ktorá je 400-krát väčšia ako jej substrát sacharóza, štiepi sacharózu na jej zložky, ktorými sú glukóza a fruktóza. Sacharáza ohýba sacharózu a napína väzbu medzi glukózou a fruktózou. Molekuly vody sa pridajú a v zlomku sekundy vykonajú štiepenie. Enzýmy majú tieto kľúčové vlastnosti:

1. Sú katalytické. Bežne zvyšujú rýchlosť reakcie 10 miliárd krát.^p39 Samotný enzým sa reakciou nemení.
2. Sú účinné v malých množstvách. Jedna molekula enzýmu môže premeniť 1000 molekúl substrátu za minútu a o niektorých je známe, že za minútu premenia 3 milióny molekúl.^p39
3. Sú veľmi špecifické. Jeden enzým vykoná len jednu z mnohých reakcií, ktorých je substrát schopný.

Kontrola aktivity enzýmov

Aktivita enzýmov v bunke sa riadi piatimi hlavnými spôsobmi.

1. Produkcia enzýmov (transkripcia a translácia enzýmových génov) sa môže zvýšiť alebo znížiť v reakcii na zmeny v prostredí bunky. Táto forma regulácie génov sa nazýva indukcia a inhibícia enzýmov. Napríklad u baktérií, ktoré sú odolné voči antibiotikám, ako je penicilín, sa indukujú enzýmy, ktoré hydrolyzujú molekulu penicilínu.
2. Enzýmy sa môžu vyskytovať v rôznych bunkových kompartmentoch. Napríklad mastné kyseliny sú syntetizované jedným súborom enzýmov v cytosole, endoplazmatickom retikule a Golgiho aparáte. Potom sa využívajú inou sadou enzýmov ako zdroj energie v mitochondriách.
3. Enzýmy môžu byť regulované vlastnými produktmi. Napríklad konečný(é) produkt(y) často inhibujú jeden z prvých enzýmov dráhy. Takýto regulačný mechanizmus sa nazýva negatívna spätná väzba, pretože množstvo produkovaného konečného produktu je regulované jeho vlastnou koncentráciou. To zabraňuje tomu, aby bunky produkovali príliš veľa enzýmu. Kontrola činnosti enzýmov pomáha udržiavať stabilné vnútorné prostredie v živých organizmoch.
4. Enzýmy možno regulovať tak, že sa po ich výrobe upravia. Príkladom je štiepenie polypeptidového reťazca. Chymotrypsín, tráviaca proteáza, sa vyrába v neaktívnej forme v pankrease a v tejto forme sa transportuje do žalúdka, kde sa aktivuje. Tým sa zabráni tomu, aby enzým strávil pankreas alebo iné tkanivá skôr, ako sa dostane do čreva. Tento typ neaktívneho prekurzora enzýmu sa nazýva zymogén.
5. Niektoré enzýmy sa môžu aktivovať, keď sa presunú do iného prostredia (napr. z vysokého pH do nízkeho pH). Napríklad hemaglutinín vo víruse chrípky sa aktivuje zmenou tvaru. Je to spôsobené kyslými podmienkami, ktoré sa vyskytujú vo vnútri lyzozómu hostiteľskej bunky.

Všeobecná rovnica pre enzýmovú reakciu je:

Substrát + enzým -> substrát:enzým -> produkt:enzým -> produkt + enzým

Enzýmy znižujú aktivačnú energiu reakcie vytvorením intermediárneho komplexu so substrátom. Tento komplex sa nazýva enzým-substrátový komplex.

Napríklad sacharáza, ktorá je 400-krát väčšia ako jej substrát sacharóza, štiepi sacharózu na jej zložky, ktorými sú glukóza a fruktóza. Sacharáza ohýba sacharózu a napína väzbu medzi glukózou a fruktózou. Molekuly vody sa pridajú a v zlomku sekundy vykonajú štiepenie. Enzýmy majú tieto kľúčové vlastnosti:

1. Sú katalytické. Bežne zvyšujú rýchlosť reakcie 10 miliárd krát.^p39 Samotný enzým sa reakciou nemení.
2. Sú účinné v malých množstvách. Jedna molekula enzýmu môže premeniť 1000 molekúl substrátu za minútu a o niektorých je známe, že za minútu premenia 3 milióny molekúl.^p39
3. Sú veľmi špecifické. Jeden enzým vykoná len jednu z mnohých reakcií, ktorých je substrát schopný.

Kontrola aktivity enzýmov

Aktivita enzýmov v bunke sa riadi piatimi hlavnými spôsobmi.

1. Produkcia enzýmov (transkripcia a translácia enzýmových génov) sa môže zvýšiť alebo znížiť v reakcii na zmeny v prostredí bunky. Táto forma regulácie génov sa nazýva indukcia a inhibícia enzýmov. Napríklad u baktérií, ktoré sú odolné voči antibiotikám, ako je penicilín, sa indukujú enzýmy, ktoré hydrolyzujú molekulu penicilínu.
2. Enzýmy sa môžu vyskytovať v rôznych bunkových kompartmentoch. Napríklad mastné kyseliny sú syntetizované jedným súborom enzýmov v cytosole, endoplazmatickom retikule a Golgiho aparáte. Potom sa využívajú inou sadou enzýmov ako zdroj energie v mitochondriách.
3. Enzýmy môžu byť regulované vlastnými produktmi. Napríklad konečný(é) produkt(y) často inhibujú jeden z prvých enzýmov dráhy. Takýto regulačný mechanizmus sa nazýva negatívna spätná väzba, pretože množstvo produkovaného konečného produktu je regulované jeho vlastnou koncentráciou. To zabraňuje tomu, aby bunky produkovali príliš veľa enzýmu. Kontrola činnosti enzýmov pomáha udržiavať stabilné vnútorné prostredie v živých organizmoch.
4. Enzýmy možno regulovať tak, že sa po ich výrobe upravia. Príkladom je štiepenie polypeptidového reťazca. Chymotrypsín, tráviaca proteáza, sa vyrába v neaktívnej forme v pankrease a v tejto forme sa transportuje do žalúdka, kde sa aktivuje. Tým sa zabráni tomu, aby enzým strávil pankreas alebo iné tkanivá skôr, ako sa dostane do čreva. Tento typ neaktívneho prekurzora enzýmu sa nazýva zymogén.
5. Niektoré enzýmy sa môžu aktivovať, keď sa presunú do iného prostredia (napr. z vysokého pH do nízkeho pH). Napríklad hemaglutinín vo víruse chrípky sa aktivuje zmenou tvaru. Je to spôsobené kyslými podmienkami, ktoré sa vyskytujú vo vnútri lyzozómu hostiteľskej bunky.

Enzýmy boli klasifikované Medzinárodnou biochemickou úniou. Jej Komisia pre enzýmy rozdelila všetky známe enzýmy do šiestich tried:

1. Oxido-reduktázy: katalyzujú prenos elektrónov
2. Transferázy: presun funkčnej skupiny z jednej molekuly na druhú
3. Hydrolázy: pridávajú -OH (hydroxylovú) skupinu
4. Lyázy: štiepia chemické väzby a často pridávajú dvojitú väzbu alebo štruktúru kruhu
5. Izomerázy: A -> B, kde B je izomér A
6. Ligázy: spájajú dve veľké molekuly: Ab + C -> A-C + b

Jednotlivé enzýmy majú štvormiestne číslo, ktoré ich zaraďuje do databázy. ^p145

Enzýmy boli klasifikované Medzinárodnou biochemickou úniou. Jej Komisia pre enzýmy rozdelila všetky známe enzýmy do šiestich tried:

1. Oxido-reduktázy: katalyzujú prenos elektrónov
2. Transferázy: presun funkčnej skupiny z jednej molekuly na druhú
3. Hydrolázy: pridávajú -OH (hydroxylovú) skupinu
4. Lyázy: štiepia chemické väzby a často pridávajú dvojitú väzbu alebo štruktúru kruhu
5. Izomerázy: A -> B, kde B je izomér A
6. Ligázy: spájajú dve veľké molekuly: Ab + C -> A-C + b

Jednotlivé enzýmy majú štvormiestne číslo, ktoré ich zaraďuje do databázy. ^p145

Enzýmy sa komerčne používajú na:

• výroba detskej výživy - predtrávenie potravín pre dojčatá
• zmäkčovanie stredov čokolád
• biologický prací prášok - obsahuje proteázové enzýmy, ktoré rozkladajú špinu a nečistoty. Rozkladá veľké, nerozpustné molekuly na malé, rozpustné molekuly. Pracuje pri nižšej teplote, takže je potrebná menšia energia (termostabilný)

Enzýmy sa komerčne používajú na:

• výroba detskej výživy - predtrávenie potravín pre dojčatá
• zmäkčovanie stredov čokolád
• biologický prací prášok - obsahuje proteázové enzýmy, ktoré rozkladajú špinu a nečistoty. Rozkladá veľké, nerozpustné molekuly na malé, rozpustné molekuly. Pracuje pri nižšej teplote, takže je potrebná menšia energia (termostabilný)

• Kinetika výbuchu

• Kinetika výbuchu